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Einführung in Proteine und Aminosäuren

Verschiedene Arten von Proteinen. Aufbau und Eigenschaften von Aminosäuren. Bildung von Peptidbindungen.

Einführung

Wir neigen dazu, den Begriff Protein als einen Stoffnamen zu sehen: eine homogene Substanz, etwas, was unsere Ernährung in einem bestimmten Anteil enthalten sollte. Aber wenn du jemals in einem molekularbiologischen Labor gearbeitet hast (vielleicht im Rahmen eines Sommerpraktikums), betrachtest du ein Protein vielleicht ganz anders.
Wie das? Gut, du hast vielleicht aus erster Hand gesehen, dass ein Protein nicht nur eine einzige Substanz ist. Stattdessen gibt es viele, viele verschiedene Proteine in einem Organismus oder sogar in einer einzelnen Zelle. Es gibt sie in jeder Größe, jeder Form und jeder Art, die du dir vorstellen kann, und jedes hat eine einzigartige und spezifische Aufgabe. Einige sind Bauteile, die Zellen ihre Form geben oder ihnen dabei helfen, sich zu bewegen. Andere fungieren als Signale, die zwischen den Zellen wie eine Flaschenpost treiben. Wieder andere sind Stoffwechselenzyme, die Biomoleküle, die von der Zelle benötigt werden, zusammenbauen oder auseinanderschneiden. Und die Chancen stehen gut, dass eines dieser einzigartigen molekularen Akteure deins wird für die Dauer deiner Forschung!
Proteine gehören zu den am häufigsten vorkommenden organischen Molekülen in Lebewesen und sind weit vielfältiger in Aufbau und Funktion als jede andere Klasse von Makromolekülen. Eine einzelne Zelle kann Tausende von Proteinen enthalten, jedes mit einer einzigartigen Funktion. Obwohl ihr Aufbau, wie ihre Funktion, sich sehr unterscheiden können, bestehen alle Proteine aus einer oder mehreren Ketten von Aminosäuren. In diesem Artikel werden wir uns die Bausteine, den Aufbau und die Rolle von Proteinen genauer anschauen.

Arten und Funktionen von Proteinen

Proteine können eine Bandbreite von Funktionen in einer Zelle oder einem Organismus übernehmen. Hier werden wir kurz auf ein paar Beispiele von häufigen Proteinarten eingehen, die dir vielleicht schon bekannt sind und die wichtig für die Biologie vieler Organismen (einschließlich uns) sind.

Enzyme

Enzyme fungieren als Katalysatoren biochemischer Reaktionen. Das bedeutet, dass sie diese Reaktionen beschleunigen. Jedes Enzym erkennt eine oder mehrere Substrate, die Moleküle, die als Ausgangssubstanz für die Reaktionen dienen, welche sie katalysieren. Verschiedene Enzyme sind an unterschiedlichen Arten von Reaktionen beteiligt. Sie können ihre Substrate spalten, verbinden oder umbauen.
Ein Beispiel für ein Enzym, das wir in unserem Körper finden, ist die Speichel-Amylase, die Amylose (eine Art von Stärke) in kleinere Zucker spaltet. Amylose schmeckt nicht sehr süß, die kleineren Zucker schon. Das ist der Grund, warum stärkehaltige Lebensmittel süßer schmecken, wenn du sie länger kaust: Du gibst der Speichel-Amylase Zeit für ihre Arbeit.

Hormone

Hormone übertragen chemische Signale über weite Entfernungen und werden von endokrinen Zellen (wie den Zellen deiner Hirnanhangdrüse) freigesetzt. Sie kontrollieren bestimmte physiologische Prozesse wie Wachstum, Entwicklung, Stoffwechsel und Fortpflanzung. Während manche Hormone auf Steroiden basieren (weitere Informationen im Artikel Lipide), sind andere Proteine. Diese Protein-basierten Hormone werden im Allgemeinen als Peptidhormone bezeichnet.
Insulin ist zum Beispiel ein wichtiges Peptidhormon, das bei der Regulation des Blutzuckerspiegels hilft. Wenn der Blutzuckerspiegel ansteigt (zum Beispiel nach einer Mahlzeit), setzen bestimmte Zellen in der Bauchspeicheldrüse Insulin frei. Das Insulin bindet an Zellen in der Leber und anderen Teilen des Körpers und veranlasst sie, Glukose aufzunehmen. Dieser Prozess hilft dabei, dass der Blutzucker zu seinem normalen Spiegel, dem Ruhepegel, zurückkehrt.
Einige weitere Arten von Proteinen und ihre Funktionen sind in folgender Tabelle aufgeführt:
Proteinarten und Funktionen
RolleBeispieleAufgaben
VerdauungAmylase, Lipase, PepsinSpalten Nährstoffe der Nahrung in kleinere Stücke, die leichter aufgenommen werden können
TransportHämoglobinTransportieren Stoffe im Blut oder der Lymphe durch den Körper
StrukturAktin, Tubulin, KeratinBauen unterschiedliche Strukturen wie das Zytoskelett auf
SignalübertragungInsulin, GlukagonSteuern die Aktivität verschiedener Körpersysteme
VerteidigungAntikörperSchützen den Körper vor Fremdkörpern und Krankheitserregern
MuskelkontraktionMyosinFühren die Muskelkontraktion durch
SpeicherungSpeicherproteine in Hülsenfrüchten, Eiweiß (Albumin)Stellen Nahrung für die frühe Entwicklung es Embryos oder Keimlings zur Verfügung
Tabelle modifiziert nach OpenStax College, Biology.
Proteine kommen in vielen verschiedenen Formen und Größen vor. Einige sind kugelförmig (globulär), andere bilden lange, dünne Fäden (fibrillär). Das Protein Hämoglobin, das Sauerstoff im Blut transportiert, ist zum Beispiel ein kugelförmiges Protein, während das Kollagen in unserer Haut ein fadenförmiges Protein ist.
Die Form eines Proteins ist entscheidend für seine Funktion und, wie wir im nächsten Artikel sehen werden, können viele verschiedene Arten von chemischen Bindungen für die Aufrechterhaltung dieser Form wichtig sein. Änderungen von Temperatur oder pH-Wert oder auch die Anwesenheit von bestimmten Chemikalien kann die Form eines Proteins zerstören, sodass es seine Funktionalität verliert. Dieser Prozess wird Denaturierung genannt.

Aminosäuren

Aminosäuren sind die Monomere, aus denen Proteine bestehen. Genaugenommen besteht ein Protein aus einer oder mehreren linearen Ketten aus Aminosäuren, welche Polypeptide genannt werden. (Wir werden weiter unten erfahren, woher dieser Name stammt.) Es gibt 20 Arten von Aminosäuren, die häufig in Proteinen zu finden sind.
Bildquelle: OpenStax Biology.
Alle Aminosäuren haben eine Grundstruktur gemeinsam, welche aus einem zentralen Kohlenstoffatom besteht, auch bekannt als Alpha (α)-Kohlenstoff, der an eine Aminogruppe (NH2), eine Carboxylgruppe (COOH) und ein Wasserstoffatom gebunden ist.
Auch wenn die allgemeine Struktur der Aminosäure oben der Einfachheit halber mit ihrer Amino- und Carboxylgruppe in ihrem neutralen Zustand gezeigt wird, ist das nicht der tatsächliche Zustand, in dem eine Aminosäure in der Regel zu finden ist. Beim physiologischen pH-Wert (7,2 - 7,4) ist die Aminogruppe normalerweise protoniert und trägt eine positive Ladung, während die Carboxylgruppe normalerweise deprotoniert ist und eine negative Ladung trägt.
Jede Aminosäure besitzt außerdem ein weiteres Atom oder eine Gruppe von Atomen, die an ihr zentrales Kohlenstoffatom gebunden sind, dem sogenannten Rest. Dieser Rest bestimmt die Identität der Aminosäure. Die Aminosäure Glycin besitzt als Rest zum Beispiel ein Wasserstoffatom, die Aminosäure Alanin dagegen eine Methylgruppe (CH3). Die 20 häufigsten Aminosäuren kannst du in der folgenden Abbildung sehen. Die jeweiligen Reste sind blau hervorgehoben.
Abbildung von "Dancojocari." Die Abbildung ist lizensiert unter CC BY-SA 3,0 oder GFDL, von Wikimedia Commons.
Die Eigenschaften der Seitenkette bestimmen das chemische Verhalten der Aminosäure (d. h. ob sie als sauer, basisch, polar oder unpolar betrachtet wird). Aminosäuren wie Valin und Leucin sind zum Beispiel unpolar und hydrophob, während Aminosäuren wie Serin und Glutamin hydrophile Seitenketten besitzen und polar sind. Einige Aminosäuren wie Lysin und Arginin besitzen Seitenketten, die bei einem physiologischen pH-Wert positiv geladen sind und als basische Aminosäuren betrachtet werden. (Histidin wird manchmal auch dieser Gruppe zugeordnet, obwohl es bei einem physiologischen pH-Wert deprotoniert vorliegt.) Aspartat und Glutamat sind bei einem physiologischen pH-Wert andererseits negativ geladen und werden als sauer betrachtet.
Ein paar andere Aminosäuren besitzen einen Rest mit speziellen Eigenschaften, die wichtig werden, wenn wir uns den Aufbau von Proteinen anschauen:
  • Prolin besitzt einen Rest, der mit ihrer eigenen Aminosäure verbunden ist, wobei eine ringförmige Struktur entsteht. Dies ist eine Ausnahme zum typischen Aufbau einer Aminosäure, da sie nicht mehr die normale NH3+-Aminogruppe aufweist. Wenn du denkst, dass diese ringförmige Struktur etwas eckig aussieht, liegst du richtig: Prolin verursacht oft Biegungen oder Knicke in Aminosäureketten.
  • Cystein besitzt eine Thiol (-SH)-Gruppe und kann kovalente Bindungen mit anderen Cysteinmolekülen eingehen. Wir werden im Artikel zu den Ebenen der Proteinstruktur erfahren, warum das wichtig für den Aufbau und die Funktion von Proteinen ist.
Schließlich gibt es noch ein paar andere "nicht-kanonische" Aminosäuren, die in Proteinen nur unter bestimmten Bedingungen zu finden sind.

Peptidbindungen

Jedes Protein in deinen Zellen besteht aus einer oder mehreren Polypeptidketten. Jede dieser Polypeptidketten besteht aus Aminosäuren, die in einer bestimmten Reihenfolge verbunden sind. Ein Polypeptid ist eine Art langes Wort, das in Aminosäure-Buchstaben "buchstabiert" wird.4. Die chemischen Eigenschaften und die Reihenfolge der Aminosäuren sind entscheidend für den Aufbau und die Funktion des Polypeptids, aus dem das Protein besteht. Aber wie sind die Aminosäuren eigentlich in den Ketten miteinander verbunden?
Die Aminosäuren eines Polypeptids sind mit ihren Nachbarn über kovalente Bindungen, die Peptidbindungen verbunden. Jede Bindung entsteht durch eine Kondensationsreaktion. Während der Proteinbiosynthese reagiert die Carboxylgruppe der Aminosäure am Ende des wachsenen Polypeptids mit der Aminogruppe der ankommenden Aminosäure, wobei ein Wassermolekül freigesetzt wird. Die entstehende Bindung zwischen Aminosäuren ist eine Peptidbindung.
Bild modifiziert nach OpenStax Biology.
Aufgrund der Struktur von Aminosäuren, besitzt die Polypeptidkette eine Direktionalität, das heißt, sie hat zwei Enden, die chemisch verschieden voneinander sind. An einem Ende besitzt das Polypeptid eine freie Aminogruppe. Dieses Ende wird Amino-Terminus (oder N-Terminus) genannt. Das andere Ende, das eine freie Carboxylgruppe besitzt, heißt Carboxy-Terminus (oder C-Terminus). Der N-Terminus ist auf der linken und der C-Terminus auf der rechten Seite des sehr kurzen Polypeptids in der Abbildung oben zu sehen.
Wie kommen wir von der Aminosäuresequenz eines Polypeptids zu der dreidimensionalen Struktur eines reifen, funktionsfähigen Proteins? Um zu lernen, wie die Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren das Protein dazu bringen, sich in seine reife Struktur zu falten, empfehle ich sehr das Video zu den Ebenen der Proteinstruktur.

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